Конкурентное ингибирование против. Неконкурентное ингибирование



Обратимое ингибирование фермента достигается с помощью трех основных механизмов. В этой статье мы рассмотрим разницу между двумя этими механизмами, я. э. , конкурентные и неконкурентные торможение.
Естественно возникает яды ингибиторы ферментов, которые развивались как механизм защиты растения или животного от хищников.
Обратимые запреты привлекать вложения ингибитор молекул или соединений в привязке к конкретным целевого фермента с помощью нековалентных взаимодействий, которые включают водородных связей, ионных связей и гидрофобных взаимодействий. Несколько экземпляров таких облигаций помочь в создании общей сильную и специфическую связь между ингибитором и ферментом.

--- Фермент-субстратного комплекса

Однако, как следует из названия, этот ингибирующий связывание является обратимым, я. э. он носит временный характер. Сам ингибитор не испытывает каких-либо изменений в структуре или составе, когда он связывается с ферментом, и, следовательно, могут быть освобождены от него или путем разбавления или завербованы некоторые другие молекулы. Эти обратимые ингибиторы различаются друг от друга исходя из их сродство, а также по данным о том, что концентрации субстрата имеет на них. Две крайние типы конкурентных и неконкурентных ингибиторов, которые дифференцируются в следующей таблице.
Конкурентное Ингибирование Против. Неконкурентные InhibitionDefinition❖ фермент подвергается конкурентного ингибирования, когда ингибитор и субстрат конкурируют как связываться с активным центром фермента. ❖ фермент подвергается неконкурентное ингибирование, когда ингибитор инактивирует фермент, связываясь с сайта отличается от активного центра. Привязка сайта❖ так же, как активного центра для субстрата. ❖ аллостерический сайт, который не является активным сайте. Структура❖ похож на субстрат. ❖ непохожее на то основания. Влияние на связывание❖ блокирует активный центр, субстрат, следовательно, не может связывать. ❖ изменяет структуру активного сайта для предотвращения активации фермента субстратом. Сродство❖ сродство к фермента только. ❖ сродство к фермента, а также фермент-субстратного комплекса. Кинетика ингибирования❖ торможение постоянным км увеличивает.
❖ скорость ВМ реакции является постоянной.
❖ эффект торможения может быть снижена путем увеличения концентрации субстрата.
❖ в график в двойных обратных координатах Бурк сюжет, Y-пересечения виртуальной машины остается неизменным. ❖ торможение постоянным км остается неизменной.
❖ скорость ВМ реакции уменьшается.
❖ эффект ингибирования не зависит от концентрации субстрата.
❖ в график в двойных обратных координатах-Бурк сюжет, х-перехват км остается постоянной. Пример❖ Сульфаниламид конкурирует с парааминобензойной кислотой (ПАБК) в бактерии, для того, чтобы подавляют синтез фолиевой кислоты. ❖ цианистый придает простетической группой фермента цитохром-оксидазы, и таким образом тормозит электрон-транспортная цепь.
Фермент в системе может быть неактивно или активно в зависимости от действия этих ингибиторов. Следовательно, оно оценивается с точки зрения его активности, а не вес. Здесь, активность понимается количество единиц сырья, превращается в продукт за единицу времени.



Похожие статьи


Какие ферменты и как они работают?
Функция ренин фермент

Комментарии


Ваше имя:

Комментарий:

ответьте цифрой: дeвять + пять =



Конкурентное ингибирование против. Неконкурентное ингибирование Конкурентное ингибирование против. Неконкурентное ингибирование